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Veröffentlichung:	November 2011
Genre:	Naturwissensch., Medizin, Technik
ISBN:	9783869559322
EAN-Code:	9783869559322
Verlag:	Cuvillier
Einband:	Kartoniert
Sprache:	Deutsch
Dimensionen:	H 210 mm / B 148 mm / D 9 mm
Gewicht:	236 gr
Seiten:	176
Zus. Info:	Paperback
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Inhalt:

Strukturelle Charakterisierung der C-terminalen Endodomäne des hP2X7-Rezeptors Der P2X7-Rezeptor (P2X7R) gehört zur P2X-Rezeptorfamilie ATP-gesteuerter Kationenkanäle. Die sieben Isoformen (P2X1-P2X7) teilen eine gemeinsame Topologie mit zwei Transmembranregionen, einer grossen extrazellulären Schleife und intrazellulären N- und C-terminalen Domänen. Drei Untereinheiten einer Isoform assemblieren zu einem funktionellen homotrimeren Rezeptor. Aufgrund seiner Lokalisation in Zellen mit Beteiligung an Schmerzentstehung, Entzündungsprozessen und neurodegenerativen Erkrankungen ist der P2X7R ein interessanter Angriffspunkt für die Entwicklungen neuer Arzneimittel gegen verschiedene Krankheiten. Strukturell unterscheidet sich die 595 Aminosäuren umfassende P2X7R-Untereinheit von anderen P2XR-Subtypen (P2X1R-P2X6R) durch eine um 120-200 Aminosäuren längere C-terminale Endodomäne. Funktionelle und biochemische Daten, die von unserer Arbeitsgruppe zusammen mit der Arbeitsgruppe von Prof. Markwardt in Halle publiziert wurden (Becker et al., 2008), lassen den Schluss zu, dass die C-terminale Endodomäne des P2X7-Rezeptors ein Gating-Modul darstellt, wobei eine trimere Anordnung des Moduls zur trimeren Struktur der P2X7-Rezeptoren passen würde. Modelle, wie solche cytoplasmatische Domänen das Öffnen von Ionenkanälen regulieren, wurden bereits für spannungsabhängige K+-Kanäle durch Kombination funktioneller Daten mit Kristallographie- Strukturdaten abgeleitet.